我们都知道20种氨基酸由氨基（–NH₂）、羧基（–COOH）、α-碳原子和侧链（R基）组成。其中真正让20种标准氨基酸彼此不同的，就只有这个侧链。侧链虽然只是挂在α碳上的一个小基团，但是侧链决定了氨基酸的性质，翻译后修饰的靶点，酶的活性中心，蛋白的折叠方式……可以说，没有侧链，就没有蛋白质的多样性。20种氨基酸能组合出无数种蛋白质以及多肽，靠的就是这20种侧链排列组合。

以下浅谈几类特殊侧链造就的不同氨基酸及其化学反应性质。

一，20种标准氨基酸中有一个个性的氨基酸，没有任何侧链：甘氨酸

甘氨酸没有侧链，其α-碳上连接两个氢原子，因此不具有手性，且其衍生物比其他氨基酸的衍生物更具反应性，甚至能在α-碳原子上发生反应，这种高反应性源于其结构上的最小空间位阻。

二，侧链疏水的氨基酸反应特性

甘氨酸(Gly)，丙氨酸(Ala)，缬氨酸(Val)，亮氨酸(Leu)，异亮氨酸(Ile)，甲硫氨酸(Met)，脯氨酸(Pro)，苯丙氨酸(Phe) 均具有疏水侧链。这些疏水氨基酸中，缬氨酸和异亮氨酸的侧链β-碳原子上均带有甲基取代基，造成显著的空间位阻，从而降低了它们的化学反应性，在实际合成生产中也会降低纯品的收率。

三，合成反应中易氧化氨基酸

在20种标准氨基酸中，真正容易被氧化的核心成员只有4个：半胱氨酸（Cys）、甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）。组氨酸（His）和苯丙氨酸（Phe）在特定条件下也会氧化，但活性弱得多。相反，丝氨酸和苏氨酸的醇羟基对氧化不敏感。

四，侧链亲水氨基酸的共同反应底色

亲水氨基酸（极性不带电+带正电+带负电）——它们的核心标签不是"躲水"，而是亲水、能形成氢键、很多能电离、能参与共价反应和翻译后修饰。亲水氨基酸通常包括 Ser、Thr、Cys、Tyr、Asn、Gln（极性不带电） + Lys、Arg、His（碱性带电） + Asp、Glu（酸性带电）。不管具体基团是什么，亲水氨基酸在化学反应上有几个共性：1，能和水/极性环境形成氢键；2，侧链含 O/N/S 极性原子；3带电侧链（Asp/Glu/Lys/Arg/His）参与盐桥、静电结合、pH 依赖的酸碱反应。

五，其他特殊侧链的氨基酸反应说明

脯氨酸的丙基侧链与其氨基相连，形成刚性的吡咯烷环，因此脯氨酸属于亚氨基酸。脯氨酸的环状结构可防止其在羧基参与反应时发生异构化。

苏氨酸和异亮氨酸各自含有两个不对称碳原子，因此具有多个立体异构体。

半胱氨酸侧链-SH，两个半胱氨酸的–SH氧化形成二硫键（–S–S–），是分泌蛋白和胞外蛋白的结构骨架。

        以上是针对20种标准氨基酸的侧链简单说明， 20种氨基酸，20种侧链，侧链虽小，却决定了氨基酸的一切差异，进而决定了蛋白质的结构、功能、相互作用和调控方式。排列组合出地球上数以亿计的不同蛋白质——这就是生命化学的精妙之处。